多酚-蛋白质复合物鉴定：识别并确认与特定多酚发生共价或非共价结合的蛋白质分子。
结合位点定位：精确测定多酚分子在目标蛋白质上的具体结合氨基酸残基或结构域。
结合亲和力测定：定量分析多酚与蛋白质相互作用的强度，常用解离常数（Kd）表示。
蛋白质构象变化分析：评估多酚结合后引起的蛋白质二级、三级或四级结构改变。
翻译后修饰分析：检测由多酚诱导的蛋白质磷酸化、乙酰化、糖基化等修饰变化。
蛋白质表达丰度变化：比较处理组与对照组中特定蛋白质的表达水平差异。
复合物稳定性评估：研究多酚-蛋白质复合物在不同温度、pH等条件下的稳定性。
竞争性结合分析：探究不同多酚分子对同一蛋白质结合位点的竞争情况。
功能活性测定：分析多酚结合后对目标酶活性或受体功能的影响。
相互作用网络构建：基于质谱数据，构建多酚影响的蛋白质-蛋白质相互作用网络。
食品体系蛋白质：如牛奶酪蛋白、乳清蛋白、大豆蛋白、谷物蛋白等多酚常见作用靶点。
血浆与血清蛋白：包括白蛋白、球蛋白、纤维蛋白原等，研究多酚在体内的运输与代谢。
植物提取物粗蛋白：直接从富含多酚的植物组织中提取的完整蛋白质组。
特定酶类：如消化酶（蛋白酶、淀粉酶）、抗氧化酶（SOD、CAT）和代谢关键酶。
细胞裂解液全蛋白：来自经多酚处理的培养细胞的全部可溶性蛋白质。
组织匀浆蛋白：从动物或植物组织中提取，用于研究多酚在器官水平的效应。
膜蛋白与受体：研究多酚与细胞表面受体或膜通道蛋白的相互作用。
翻译后修饰肽段：特异性富集并分析受多酚调控的修饰肽段。
亚细胞器蛋白质组：如线粒体、细胞核、叶绿体等细胞器的蛋白质，定位多酚作用位点。
微生物蛋白质组：研究多酚对肠道菌群或致病菌蛋白质表达的影响。
亲和色谱法：将多酚固定于色谱填料，用于特异性富集与之结合的蛋白质。
荧光光谱法：利用内源荧光猝灭或外源荧光探针监测结合过程与构象变化。
等温滴定量热法：直接测量结合过程中的热变化，获取热力学参数。
表面等离子共振技术：实时、无标记地监测多酚与固定化蛋白质的结合动力学。
圆二色谱法：检测多酚结合引起的蛋白质二级结构（α螺旋、β折叠）变化。
核磁共振波谱法：在原子分辨率水平解析结合位点与复合物结构。
液相色谱-串联质谱法：核心方法，用于分离和鉴定复杂样品中的多酚-蛋白质复合物及差异蛋白。
凝胶电泳与印迹技术：如Native-PAGE用于检测复合物，Western Blot用于验证特定靶蛋白。
<强>分子对接模拟：计算机辅助预测多酚与蛋白质的可能结合模式和位点。
<强>细胞热位移分析：基于细胞内蛋白质热稳定性的变化，鉴定活细胞内的多酚靶标蛋白。
<强>高分辨率质谱仪：如Q-Exactive系列、Orbitrap系列，提供精确分子量与序列信息。
<强>高效液相色谱仪：用于复杂生物样品中蛋白质或多肽的在线分离与纯化。
<强>表面等离子共振仪：如Biacore系列，专用于实时生物分子相互作用分析。
<强>等温滴定量热仪：直接且准确地测量生物分子结合的热力学参数。
<强>圆二色谱仪：快速测定蛋白质溶液构象的标准设备。
<强>核磁共振波谱仪：高场NMR用于获得详细的分子结构和动力学信息。
<强>荧光分光光度计：用于荧光滴定实验，测定结合常数和结合位点数。
<强>毛细管电泳系统：提供另一种高效的微量样品分离手段，可与质谱联用。
<强>蛋白质印迹系统：包括电泳、转膜、成像设备，用于目标蛋白的特异性验证。
<强>超高效合相色谱系统：对于某些疏水性多酚-蛋白复合物的分离具有独特优势。
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