酰胺I带吸收峰分析：检测1600-1700 cm⁻¹区间的吸收峰，主要用于分析丝胶多肽中C=O伸缩振动，反映蛋白质二级结构（如α-螺旋、β-折叠）的信息。
酰胺II带吸收峰分析：检测1480-1580 cm⁻¹区间的吸收峰，主要对应N-H弯曲振动和C-N伸缩振动的耦合，辅助确认肽键的存在与构型。
酰胺III带吸收峰分析：检测1220-1330 cm⁻¹区间的吸收峰，涉及C-N伸缩和N-H弯曲振动，进一步补充蛋白质二级结构的判断依据。
O-H与N-H伸缩振动分析：检测3000-3500 cm⁻¹宽峰，用于分析丝胶多肽中羟基、氨基以及分子间/内氢键的强度与状态。
C-H伸缩振动分析：检测2800-3000 cm⁻¹区间的吸收峰，主要来源于丝胶多肽侧链烷基的C-H伸缩振动，反映疏水基团信息。
羧酸根离子对称/不对称伸缩振动：检测1350-1450 cm⁻¹和1550-1650 cm⁻¹区间，判断丝胶多肽中天门冬氨酸、谷氨酸残基的羧基是否以离子化形式存在。
芳香族氨基酸侧链特征峰分析：检测苯环的骨架振动（约1600， 1580， 1500 cm⁻¹）等，识别酪氨酸、苯丙氨酸等残基的存在。
糖类特征吸收峰检测：检测1000-1150 cm⁻¹区间的C-O-C和C-O伸缩振动，用于分析丝胶中可能共存的糖蛋白或糖类杂质。
二硫键（S-S）伸缩振动检测：检测500-550 cm⁻¹附近的弱吸收峰，判断丝胶多肽中是否含有胱氨酸及形成的二硫桥结构。
磷酸根基团特征峰分析：检测900-1100 cm⁻¹区间的P-O伸缩振动峰，用于鉴定丝胶多肽是否发生磷酸化修饰。
天然丝胶蛋白提取物：从蚕茧中经脱胶工艺提取的天然丝胶蛋白，作为原始对照样本。
酶解丝胶多肽：使用蛋白酶（如胰蛋白酶、碱性蛋白酶）水解丝胶得到的不同分子量范围的多肽混合物。
化学改性丝胶多肽：经过酰化、糖基化、磷酸化等化学修饰后的丝胶多肽衍生物。
不同来源的丝胶：来自不同蚕种（如家蚕、柞蚕）或不同缫丝工艺得到的丝胶样品。
丝胶多肽复合物：丝胶多肽与金属离子、药物分子或其他生物大分子形成的复合物。
丝胶基材料：包含丝胶多肽的水凝胶、薄膜、纳米纤维等生物材料。
丝胶多肽纯度评估样品：经过不同纯化步骤（如透析、层析）后，用于评估纯度的丝胶多肽样品。
降解过程监控样品：在特定条件（如光照、湿热、酶处理）下降解不同时间点的丝胶多肽样品。
合成丝胶模拟肽：根据丝胶特征序列化学合成的短肽，用于结构-光谱关系研究。
工业副产物丝胶：缫丝及纺织加工过程中产生的废水回收的丝胶蛋白。
透射法（KBr压片法）：将干燥的丝胶多肽样品与溴化钾混合研磨并压制成透明薄片，进行透射红外光谱测量，是最经典的方法。
衰减全反射法（ATR）：样品直接与ATR晶体紧密接触进行表面测量，无需制样，尤其适用于液体、凝胶或不易处理的固体样品。
漫反射红外傅里叶变换光谱法（DRIFTS）：将粉末样品与KBr粉末混合，测量其漫反射光谱，适用于微量或高散射样品。
薄膜透射法：将丝胶多肽溶液浇铸在红外透明窗片（如KBr、CaF₂）上成膜，干燥后直接测量，适用于研究分子取向。
变温红外光谱法：在可控温度下采集光谱，研究丝胶多肽的热变性过程及二级结构随温度的变化规律。
二维相关红外光谱分析：对受外部扰动（如温度、浓度）的动态光谱数据进行数学相关分析，解析重叠峰的归属及官能团相互作用的顺序。
导数光谱法：对原始光谱进行一阶或二阶求导，增强分辨率，分离重叠的吸收带，更精确确定峰位。
去卷积与曲线拟合：对酰胺I带等复杂谱带进行去卷积和 Gaussian/Lorentzian 曲线拟合，定量计算各二级结构的相对含量。
原位反应监测：利用ATR或流动池附件，实时监测丝胶多肽的酶解、修饰或组装过程的红外光谱变化。
显微红外光谱成像：结合显微镜和面阵探测器，获得样品微区（如丝胶材料断面）的红外光谱化学分布图像。
傅里叶变换红外光谱仪（FTIR）：核心设备，利用干涉仪和傅里叶变换技术，提供高信噪比、高分辨率的红外光谱。
衰减全反射（ATR）附件：配备钻石、锗或ZnSe晶体的ATR探头或样品台，实现固体、液体样品的快速无损检测。
溴化钾压片模具与液压机：用于制备KBr压片法所需的透明样品片。
红外干燥箱或真空干燥器：用于彻底干燥样品和KBr粉末，避免水分干扰光谱。
玛瑙研钵与研磨棒：用于将样品与KBr混合并研磨至均匀细腻的粉末状态。
变温样品池
显微红外光谱系统：集成红外光谱仪与光学显微镜，可进行微区定点和化学成像分析。
高灵敏度液氮冷却MCT探测器：用于远红外区或微弱信号检测，提高光谱的信噪比。
气体净化装置
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